до чего расщепляется белок

До чего расщепляется белок

а) Пищевые белки. Пищевые белки химически представляют собой длинные цепи аминокислот, соединенных друг с другом пептидными связями. Далее представлена типичная связь:

Характеристика каждого белка определяется типом аминокислот в молекуле белка и последовательностью расположения этих аминокислот. Физические и химические характеристики различных белков, важных для человека, изложены в отдельной статье на сайте (просим вас пользоваться формой поиска выше).

б) Переваривание белков в желудке. Пепсин — важный фермент желудка, расщепляющий белки. Он наиболее активен при рН 2,0-3,0 и не активен при рН выше 5,0. Вследствие этого для проявления расщепляющего действия белка ферментом желудочный сок должен быть кислым. Как объяснено в отдельной статье на сайте (просим вас пользоваться формой поиска выше), железы желудка секретируют большое количество соляной кислоты. Эта кислота секретируется париетальными (кислотопродуцирующими) клетками желез при рН, равным приблизительно 0,8. К моменту, когда кислота смешивается с желудочным содержимым и секретом из некислотопродуцирующих железистых клеток желудка, рН уже составляет в среднем 2,0-3,0, что чрезвычайно благоприятно для активности пепсина.

Одной из важных переваривающих особенностей пепсина является его способность переваривать белок коллаген — альбуминоподобный тип белка, который лишь незначительно расщепляется под действием других пищеварительных ферментов. Коллаген — главная составляющая часть межклеточной соединительной ткани мяса; поэтому для расщепления белков мяса ферментами пищеварительного тракта прежде всего необходимо переварить коллагеновые нити. В связи с этим у индивида, у которого отмечается недостаток пепсина в желудочном соке, съеденное мясо хуже подвергается обработке другими пищеварительными ферментами и, следовательно, может хуже перевариваться.

Переваривание белков

Как показано на рисунке выше, пепсин только начинает процесс переваривания белка, обычно обеспечивая только 10-20% полного переваривания белков и превращение их в альбумозы, пептоны и мелкие полипептиды. Это расщепление белков происходит в результате гидролиза пептидной связи между аминокислотами.

в) Переваривание белков секретами поджелудочной железы. Переваривание белка преимущественно происходит в верхних отделах тонкого кишечника, в двенадцатиперстной кишке и тощей кишке под воздействием протеолитических ферментов, секретируемых поджелудочной железой. Частично расщепленные продукты белковой пищи, поступая в тонкий кишечник из желудка, подвергаются воздействию главных протеолитических панкреатических ферментов: трипсина, хемотрипсина, карбоксиполипептидазы и проэластазы (для облегчения понимания просим вас изучить рисунок выше).

Трипсин и хемотрипсин расщепляют молекулы белка на небольшие полипептиды; карбоксиполипептидаза отщепляет отдельные аминокислоты от карбоксильного конца полипептидов. Проэластаза, в свою очередь, превращается в эластазу, которая затем переваривает эластические волокна, частично содержащиеся в мясных продуктах. Под действием панкреатического сока небольшой процент белков переваривается до аминокислот. Большинство белков расщепляется до дипептидов и трипептидов.

г) Переваривание белков пептидазами энтероцитов, встроенных в ворсинки тонкого кишечника. Заключительный этап переваривания белков в просвете кишечника обеспечивается энтероцитами тонкого кишечника, которые покрыты ворсинками, преимущественно в двенадцатиперстной кишке и тощей кишке. Эти клетки имеют щеточную каемку, которая состоит из сотен микроворсинок, выступающих над поверхностью клетки. В мембране каждой из этих микроворсинок содержатся многочисленные пептидазы, которые выступают над мембраной, где они взаимодействуют с кишечной жидкостью.

Наиболее важны два типа пептидаз: аминополипептидаза и некоторые дипептидазы. Они доводят расщепление оставшихся крупных полипептидов до дипептидов, трипептидов и меньшего числа аминокислот. И аминокислоты, и дйпептиды с трипептидами свободно транспортируются сквозь мембрану микроворсинок во внутреннюю часть энтероцита.

Наконец, внутри цитозоля энтероцитов находятся другие многочисленные пептидазы, которые специфичны для оставшихся связей между аминокислотами. В течение нескольких минут практически все оставшиеся дипептиды и трипептиды перевариваются до конечной стадии в форме отдельных аминокислот; далее они выходят через другую сторону энтероцита, а отсюда — в кровь.

Более 99% конечных продуктов переваривания белков, которые всасываются, являются одиночными аминокислотами. Очень редко происходит всасывание пептидов и чрезвычайно редко всасывается целая молекула белка. Даже крайне малое число всосавшихся молекул цельного белка может иногда вызывать серьезные аллергические или иммунологические нарушения.

Редактор: Искандер Милевски. Дата обновления публикации: 18.3.2021

Источник

Переваривание белков

Переваривание белков в организме включает в себя 2 процесса: 1) денатурацию и 2) протеолиз.

Денатурация белков

Денатурация белка — это нарушение третичной структуры белковой молекулы и изменение её нативной (природной) конформации засчёт разрыва в ней большого количества слабых связей.

Рисунок: Денатурация молекулы белка

В денатурированном белке гидрофобные радикалы уже не спрятаны внутри гидрофобного ядра, как в нативной молекуле, а оказываются на поверхности. При достаточно высокой концентрации белка и отсутствии сильного отталкивающего заряда такие молекулы могут объединяться друг с другом гидрофобными взаимодействиями. В результате этого растворимость белка снижается и происходит образование осадка. Денатурированные белки осаждаются.
Денатурация белков облегчает их переваривание. Компактная и плотная молекула нативного белка при денатурации резко увеличивается в размерах и становится легко доступной для расщепления пептидных связей протеолитическими ферментами, которые расщепляют белки.

Термическая обработка мясной пищи перед употреблением не только улучшает её вкусовые качества, но и облегчает её ферментативное переваривание в пищеварительной системе. Кроме того, денатурирующим действием на пищевые белки обладает и кислая среда желудка, вызывающая денатурацию тех белков, которые не подвергались предварительной температурной обработке. С медицинской точки зрения также важным является то, что кислая среда желудка оказывает денатурирующее действие на белки микроорганизмов, попавших в желудок с пищей, и обезвреживает их, т.к. лишает денатурированные белки специфической активности.

В процессе переваривания белков кислота желудка и щелочь кишечника изменяют рН среды, засчёт чего происходит перераспределение связей в молекуле белка, что и приводит к его денатурации. В свою очередь денатурация белковых молекул облегчает их расщепление ферментами уже по пептидным связям.

Протеолиз (расщепление белка)

Гидролиз — это расщепление вещества при участии воды.

Протеолиз — это гидролиз белков, т.е. расщепление белков при участии воды.

Гидролиз белков осуществляют протеолитические ферменты. Большое разнообразие протеолитических ферментов связано со специфичностью их воздействия на белок. Место приложения или действия протеолитического фермента связано со структурой радикалов, находящихся рядом с пептидной связью.

Ферменты, расщепляющие белки

Эндопептидазы — расщепляют белок изнутри молекулы.
Экзопептидазы – отщепляют аминокислотные остатки с конца белковой молекулы.

Химотрипсин – расщепляет связь между ароматическими аминокислотами (триптофан, тирозин, фенилаланин) и метионином.

Для полного гидролиза белковой молекулы необходим набор большого количества различных протеолитических ферментов.

Гидролиз белка можно представить в виде схемы:
БЕЛКИ → АЛЬБУМОЗЫ → ПОЛИПЕПТИДЫ → ПЕПТИДЫ → ДИПЕПТИДЫ → АМИНОКИСЛОТЫ
Соответственно, осуществляют эти процессы ферменты-протеазы: химотрепсин / аминопептидаза / пепсин / пепсин / трипсин / карбоксипептадаза\ аминопептидаза.

Большинство белков подвергается гидролизу в верхнем (проксимальном, т.е. ближайшем) отделе тонкого кишечника, хотя процесс начинается в желудке.

Пепсин в желудке является неспецифической эндопептидазой, расщепляющей белки на более мелкие пептиды.

Проэнзимы (т.е. предшественники ферментов) секрета поджелудочной железы активируются дуоденальной энтерокиназой при попадании в кишечник, и затем трипсин продолжает активировать самого себя и другие энзимы.

Трипсин и химотрипсин расщепляют белки на более мелкие пептиды.

Карбоксипептидаза А и В отщепляют конечные аминокислоты из этих пептидов.

Конечным результатом такого внутрипросветного пищеварения являются некоторые свободные аминокислоты, но преимущественно мелкие пептиды. Внутренние соединения белков расщепляются эластазой, а нуклеиновые кислоты — некоторыми другими энзимами, такими как рибонуклеаза и дезоксирибонуклеаза.

По завершении процесса протеолиза свободные аминокислоты могут всасываться через тонкий кишечник, в то время как более крупные пептиды подвергаются дальнейшему расщеплению энзимами щеточной каемки, известными как пептидазы. Пока более крупные пептиды расщепляются в щеточной каемке, дипептиды абсорбируются в энтероцит и подвергаются дроблению пептидазой внутри клетки.

Существует семь различных видов пептидазы.

Абсорбция (т.е. всасывание) аминокислот — это энергозависимый активный процесс, тесно связанный с транспортировкой натрия, которая, в свою очередь, как предполагают, тесно связана с механизмами аденозинтрифосфатазы (ATPase), создающими трансэнтероцитный градиент. Для различных классов аминокислот используются разные носители. Из энтероцитов аминокислоты покидают тонкий кишечник через портальное кровообращение. Некоторая часть их используется энтероцитами для восстановления и как источник энергии.

Источники:
Биохимия: Учеб. для вузов, Под ред. Е.С. Северина., 2003. 779 с. ISBN 5-9231-0254-4

Источник

Инфекции человека

Рубрики

Расщепление белков в пищеварительном тракте

«Расщепление белков в желудочно-кишечном тракте» — это первая из четырёх статья из цикла «Обмен белков в организме человека»

В связи с тем, что белки являются азотсодержащими веществами, одним из методов, характеризующим состояние белкового обмена в организме, может быть определение баланса азота. У здорового человека при нормальном питании отмечается состояние белкового равновесия, когда поступление азота компенсирует его затраты. При отрицательном азотистом балансе количество выведенного азота превышает его количество, поступающее в составе белков. Такое состояние может наблюдаться при нарушении деятельности пищеварительной системы, белковом голодании и т п.

Положительный азотистый баланс бывает в тех случаях, когда количество выведенного азота меньше того, что поступает в составе белков. Это характерно для растущего организма, при беременности, при повышении активности процессов биосинтеза белка (например, при физических нагрузках).

Среди пищевых продуктов практически нет белков, которые полностью соответствуют этим требованиям. Наиболее близки к полноценному белки материнского молока, куриного яйца. Итак, для полного обеспечения здорового организма полноценными белками в суточный рацион должны быть включены различные пищевые продукты как животного, так и растительного происхождения.

Для нормальной жизнедеятельности человека необходимо поступление такого количества полноценного белка, которое будет покрывать все потребности организма. Оно зависит от пола, возраста, интенсивности труда и т.д. С учетом этих факторов разработаны нормы белкового питания. Недостаточное потребление белков приводит к нарушению процессов жизнедеятельности, ухудшению здоровья, а длительное белковое голодание неизбежно заканчивается гибелью.

Белки необходимы для организма, прежде всего, как пластический материал, из которого строятся клетки всех тканей, органов и систем. Однако пищевые белки не могут быть использованы без предварительного расщепления в организме, так как они имеют сложную структуру и видовую специфичность.

Расщепление (гидролиз) белков на аминокислоты, которые лишены видовой и тканевой специфичности, происходит в желудочно-кишечном тракте.

Расщепление белков в пищеварительном тракте (ЖКТ).

Переваривание питательных веществ (белков, углеводов, липидов) — это процесс гидролиза соответствующих соединений, входящих в состав продуктов питания, который происходит в пищеварительном тракте и приводит к образованию простых биомолекул. Последние за счет действия специфических механизмов мембранного транспорта всасываются в кровь или лимфу.

Оптимальная концентрация водородных ионов для пепсина составляет 1,5 — 2,5, что соответствует кислотности желудочного сока в процессе пищеварения. При увеличении рН среды до 6,0 (в кишечнике) пепсин теряет свою активность. Пепсин относится к однокомпонентным ферментам, то есть к ферментам-протеинам. За сутки в желудке вырабатывается около 2 г пепсина.

Каталитическая активность пепсина желудка очень высока. Он катализирует расщепление пептидных связей в молекуле белка, образованных аминогруппами ароматических и дикарбоновых аминокислот. В результате действия пепсина образуются полипептиды различной величины и отдельные свободные аминокислоты.

В желудке грудных детей обнаружен сычужный фермент — химозин. Оптимум действия этого фермента рН 3,5 — 4,0. Под влиянием химозина в присутствии солей кальция казеиноген молока в ходе гидролиза превращается в казеин и молоко свёртывается.

Легче других в желудке перевариваются альбумины и глобулины животного и растительного происхождения; плохо расщепляются белки соединительной ткани (коллаген и эластин) и совсем не расщепляются кератин и протамины.

Частично переваренная полужидкая масса питательных соединений, которая образуется в желудке (химус) периодически поступает через пилорический клапан в двенадцатиперстную кишку. В эту часть пищеварительного канала поступают из поджелудочной железы протеолитические ферменты и пептидазы, которые действуют на пептиды, поступающие из желудка. Каталитическое действие этих ферментов происходит в слабощелочной среде (рН 7,5 — 8,0), которая образуется имеющимися в кишечном соке бикарбонатами.

Сок поджелудочной железы поступает в двенадцатиперстную кишку и смешивается с кишечным соком. Эта смесь содержит протеолитические ферменты, расщепляющие белки, альбумозы и пептоны до небольших пептидов, а затем до аминокислот. К протеолитическим ферментам относятся трипсин, химотрипсин, карбоксипептидазы, аминопептидазы и большая группа три- и дипептидаз.

Трипсин гидролизует как нерасщепленные в желудке белки, так и высокомолекулярные пептиды, действуя главным образом на пептидные связи между аргинином и лизином. Оптимум рН для трипсина составляет 7,0 — 8,0. Трипсин делает сравнительно неглубокий гидролиз белка, образует полипептиды и небольшое количество свободных аминокислот.

Химотрипсин — второй протеолитический фермент поджелудочной железы. Он также секретируется в неактивной форме, в виде химотрипсиногена. Под действием трипсина химотрипсиноген переходит в активный фермент — химотрипсин. Действие химотрипсина подобно действию трипсина. Оптимум рН для обоих ферментов примерно одинаковый, химотрипсин действует на белки и полипептиды, содержащие ароматические аминокислоты (тирозин, фенилаланин, триптофан), а также на пептидные связи, которые не подвергаются воздействию трипсина (метионин, лейцин).

Таким образом, в результате последовательного действия на белки протеолитических ферментов в кишечнике образуются свободные аминокислоты, которые всасываются в кровь через стенку кишечника.

Следующая вторая статья из цикла «Обмен белков в организме человека» — « Обезвреживание продуктов гниения белков в кишечнике ». Третья статья « Обмен аминокислот в тканях »

Источник

Параграф 61. Переваривание белков

Автор текста – Анисимова Елена Сергеевна.
Авторские права защищены. Продавать текст нельзя.
Курсив не зубрить.

Замечания можно присылать по почте: exam_bch@mail.ru
https://vk.com/bch_5

Параграф № 61.
«Переваривание белков»

Переваривание белков – это расщепление белков пищи до аминокислот и последующее всасывание АК. (Значение переваривания белков).
Оно необходимо 1) для снабжения организма АК для синтеза белков и нейромедиаторов организма и 2) для предотвращения поступления белков пищи в толстый кишечник.
Переваривание белков нарушается, если человек ест слишком много белка или если есть патология органов пищеварения. Сначала будет сказано о всасывании, а потом о расщеплении.

В с а с ы в а н и е А К
происходит в тонком кишечнике. Поэтому при атрофии тонкого кишечника или при другой патологии тонкого кишечника (энтериты) всасывание АК в частности и переваривание белков в целом нарушается; в сочетании со снижением всасывания витаминов и других веществ пищи организму становится еще сложнее восстановить кишечник, т.к. без всасывания веществ пищи организм почти лишен строительного материала для образования и роста новых клеток.
Сначала АК всасываются из полости кишечника в энтероциты (клетки слизистой оболочки тонкого кишечника). Затем из энтероцитов АК поступают в кровеносные капилляры (как и все гидрофильные вещества из полости кишечника). С током крови АК по воротной вене поступают в печень. Часть АК используется печенью: например 1) для синтеза ферментов печени – для катализа многочисленных химических реакций, 2) для синтеза белков плазмы крови (кроме антител). Часть АК поступает из печени в кровь и транспортируется кровью к тканям: к мышцам, мозгу и т.д.. Поступление АК в клетки происходит при участии специальных белков-транспортеров.
Всасывание АК в энтероциты (транспорт АК через мембраны энтероцитов внутрь энтероцитов). Происходит это при участии специальных белков-транспортеров, находящихся в мембранах энтероцитов. (Мутации генов, кодирующих эти белки, приводят к определенным наследственным).
Транспорт АК (через мембраны энтероцитов) протекает совместно с ионами натрия (Na+), поэтому говорят, что способ транспорта АК в энтероциты (способ всасывания АК) – симпорт с Na+. «Совместно» – это означает, что АК и Na+ транспортируются одним и тем же белком-транспортером и в одном направлении. При этом транспорт АК протекает против градиента АК (и поэтому требует затраты энергии), а транспорт Na+ протекает по градиенту Na+ (и поэтому сопровождается выделением энергии). Транспорт Na+ дает энергию для транспорта АК против градиента АК. Форма энергии, которая тратится при этом на транспорт АК, называется (ЭХП) ;;Na+.
После поступления в энтероцит вместе с АК Na+ транспортируется обратно – из энтероцита в полость кишечника. Транспорт Na+ из энтероцитов совершается так же, как и из других клеток, и осуществляется белком Na+/K+-АТФ-азой. Как понятно из названия белка, при его работе белка тратится АТФ, поэтому тонкий кишечник является аэробной тканью (кислород тратится на выработку основного количества АТФ – путем ОФ, за счет энергии ДЦ). Транспорт АК в энтероциты называют вторично активным транспортом.
(Потому что происходит за счет транспорта ионов натрия в энтероциты, а транспорт ионов из энтероцитов натрия – обычный активный транспорт (первичный). Ионы натрия поступают в полость кишечника (сначала) перорально, с пищей, в виде поваренной соли. Возможно, что несоленая пища потому малосъедобна (несоленое мясо, картошка, макароны и т.д.), что без натрия продукты расщепления пищи (АК и глюкоза) не могут всасываться. О последствиях снижения всасывания АК – в таблице. Всасывание АК снижается в присутствии углеводов и жиров.)

Р а с щ е п л е н и е б е л к о в
называется «лизисом протеинов» – протеолизом. При протеолизе происходит (гидролитическое) расщепление пептидных связей между остатками АК (аминоацилами). Белки пищи должны подвергаться полному протеолизу, то есть должны расщепиться все пептидные связи белков. Результатом полного протеолиза является набор АК, из (остатков) которых состоял белок. Расщепление белков пищи происходит в желудке и тонком кишечнике под действием ферментов, которые относятся к классу пептидаз (т.к. они расщепляют пептидные связи белков). Пищеварительные пептидазы (основные): пепсин, трипсин, химотрипсин, эластаза, дипептидаза, карбокси/пептидаза, амино/пептидаза, три/пептидаза.
(Локализация пептидаз). Пепсин находится и работает в желудке, остальные пептидазы работают в тонком кишечнике, при этом амино/пептидаза и дипептидаза локализованы на поверхности энтероцитов (пристеночное пищеварение). При патологии тонкого кишечника активность амино/пептидазы и дипептидазы может быть недостаточной…
Молекулы белков пищи могут быть в состоянии глобулы, то есть «комочка» (особенно белки сырой пищи, т.к. при тепловой обработке белки денатурируются) – в этом случае многие пептидные связи белков находятся внутри глобулы и поэтому недоступны для действия пептидаз. Для ускорения пищеварения молекулы белков пищи нужно переводить из состояния глобул в состояние полипептидной цепи, то есть подвергать денатурации. Денатурация белков происходит в кислой среде желудка (под действием соляной кислоты). Если [HCl] недостаточная (то есть при низкой кислотности желудка, при высоком рН), то это замедляет переваривание белков (еще и поэтому, что кислая среда нужна для образования пепсина; о последствиях уже говорилось: неполное расщепление, пептиды и т.д.). Причиной низкой кислотности может быть снижение функции клеток, вырабатывающих [HCl] (обкладочных клеток желудка). Должно быть понятно, что молекулы белка кусочка мяса, который проглочен целиком и не был тщательно пережеван, тоже недоступны для расщепления пептидазами, поэтому тщательное пережевывание – это первое условие нормального пищеварения, а глотание непережеванной пищи может быть причиной замедленного пищеварения, «тяжести после еды», неполного расщепления с последующими высыпаниями на коже, интоксикацией и тд.

Субстратная с п е ц и ф и ч н о с т ь пищеварительных пептидаз и их продукты.

Пепсин и химотрипсин расщепляют связи, образованные с участием ароматических АК (Фен, Три, Тир); продуктами пепсина и химотрипсина являются пептиды. Пепсин способен расщеплять связи с дикарбоновыми АК (Асп, Глу).
Трипсин расщепляет связи, образованные с участием положительно заряженных АК (Лиз, Арг); продуктами трипсина являются пептиды (на концах которых находятся Лиз или Арг). Пепсин, трипсин и химотрипсин расщепляют связи, которые могут находиться далеко от концов белка или пептидов («внутри»), поэтому их называют эндо/пептидазами («эндо» – внутренний).
Карбокси/пептидазы (А и В) расщепляют связь с последней АК на С-конце (то есть на конце, где находится карбоксильная группа, не образовавшая пептидную связь – поэтому в названии пептидазы есть приставка «карбокси»); продуктами карбокси/пептидаз являются АК и укороченный на 1 АК пептид. Амино/пептидазы расщепляют связь с последней АК на N-конце (то есть на конце, где находится аминогруппа, не образовавшая пептидную связь – поэтому «амино» в названии пептидазы), поэтому продуктами амино/пептидазы являются АК и укороченный на 1 АК пептид. Карбокси/пептидазы и амино/пептидазы расщепляют связи, которые находятся «на концах» пептидов («снаружи»), поэтому их называют экзо/пептидазами («экзо» – внешний). Дипептидаза расщепляет связь в дипептидах (понятно по названию), в результате чего образуются 2 АК. Можно относить к экзо/пептидазам. В результате работы всего набора пептидаз расщепляются все пептидные связи белков и образуется набор АК (то есть происходит полный протеолиз). Далее АК должны всасываться.
Широкая или узкая специфичность у пептидаз? Отдельная пептидаза расщепляет связи с несколькими, но определенными АК, поэтому ее специфичность относительная. Но весь набор пептидаз может расщеплять тысячи разных белков (потому что все белки состоят из 20 типов АК) – поэтому говоря, что у набора пептидаз специфичность очень широкая. И это – достоинство пептидаз, т.к. благодаря этому почти любые белки можно употреблять в пищу.

К л а с с и ф и к а ц и я пептидаз.
1) эндо- и экзо-, 2) (по органу, клетками которого синтезируются, в том числе в неактивной форме) желудочные, панкреатические и кишечные, 3) работающие в желудке и в кишечнике, 4) вырабатываемые в неактивной форме и в активной. К пептидазам желудочного сока относится пепсин, к пептидазам панкреатического сока – трипсин, химотрипсин и карбоксипептидаза (но составе этого сока они должны быть в неактивной форме, а активироваться должны только в кишечнике, став часть кишечного сока), к пептидазам кишечного сока относятся аминопептидаза и дипептидаза (но находятся они при этом на поверхности энтероцитов, которыми и вырабатываются). Панкреатические пептидазы не относятся к пептидазам кишечного сока, хоть и активируются и работают в кишечнике.

Таблица «Пищеварительные п е п т и д а з ы».
(Таблица)

Таблица «Э т а п ы п е р е в а р и в а н и я б е л к о в в ЖКТ»
…

С о л я н а я к и с л о т а (HCl) в желудке.

HCl денатурирует наряду с белками пищи белки микробов, попавших с пищей – это приводит к гибели микробов, то есть HCl оказывает бактерицидное действие. Благодаря этому уменьшается риск заражения ЖКТ микроорганизмами пищи (что особенно актуально, если пища приготовлена в антисанитарных условиях и съедается немытыми руками; риск уменьшается, но остается, так что мыть руки все-таки желательно). При пониженной кислотности риск заражения увеличивается.

Патологическая роль HCl.
Избыток HCl способствует развитию язвы желудка (пептической), поэтому повышенная кислотность – признак наличия язвы или риска ее развития. Но нормальная кислотность не гарантирует отсутствия язвы – при нормальной кислотности язвы тоже бывают (см. о медиагастральной язве). Развитие язвы – результат денатурации белков клеток желудка и гибели клеток, когда клетки не защищены слизью. Язва доставляет (не всегда) очень болезненные ощущения и представляет угрозу для жизни (особенно при прободении) ; лечить обязательно. При лечении язвы принимают меры для снижения [HCl] (какие именно – далее).
Ф У Н К Ц И И (роли) соляной кислоты (прежде всего протона: Н+)
…
(Таблица)

С е к р е ц и я HCl.

Соляная кислота вырабатывается обкладочными клетками желудка, поэтому при повреждении обкладочных клеток (при атрофии СОЖ и др.) [HCl] снижается – см. последствия в таблице выше. Н+ и Cl – транспортируются в полость желудка через мембраны обкладочных клеток разными белками-транспортерами.

Транспорт Н+ из обкладочных клеток. Осуществляется одновременно с ионами калия, но в разных направлениях (Н+ – в полость желудка из клеток, а К+ – внутрь клеток) – этот способ транспорта протонов из клеток называется антипортом с ионами калия. Благодаря антипорту протонов с К+ «вынос» протонов не приводит к изменению заряда мембраны. Белок, осуществляющий антипорт Н+ и К+, называется Н+/К+-АТФ-азой (протон-калиевой АТФ-азой). АТФ-азой он называется, потому что расщепляет АТФ: расщепление АТФ обеспечивает энергией транспорт Н+ и К+ (оба иона транспортируются против своих градиентов). Снижение активности протон-калиевой АТФ-азы приводит к снижению [HCl] в полости желудка (то есть к пониженной кислотности) и ; к замедлению переваривания белков и снижению бактерицидной функции HCl. Ингибирование протон-калиевой АТФ-азы применяется как один из путей снижения [HCl] при лечении пептической язвы.
Откуда в обкладочных клетках столько протонов и хлоридов для секреции в полость желудка? 1) Из крови в обкладочные клетки поступает СО2 (углекислый газ, ангидрид угольной кислоты, карбангибрид), 2) в клетках СО2 вступает в реакцию с водой (гидратация ангидрида угольной кислоты): СО2 + Н2О ; Н2СО3; реакция катализируется карб/ангидр/аза (= бикарбонат-дегидратазой; работает с цинком), 3) Н2СО3 диссоциирует: Н2СО3 ; Н+ + НСО3 –. Таким образом, источник протонов – диссоциация угольной кислоты. Образовавшийся при этом бикарбонат выводится из клетки в кровь в обмен на хлорид («в антипорте с хлоридом»), поступающий из крови в обкладочную клетку (в крови много ионов натрия и хлорида, то есть поваренной соли). Бикарбонат крови 1) буфер, 2) в легких поступает в эритроциты, превращается в СО2, который выдыхается, 3) выделяется с мочой (снижая ее кислотность). Транспорт Сl – (хлорид-ионов) из обкладочных клеток осуществляется хлоридным каналом.

Р е г у л я ц и я выработки HCl и ; [HCl]. Гормоны, увеличивающие секрецию HCl, увеличивают [HCl] и тем самым способствуют развитию язвы. Гормоны, которые снижают секрецию HCl, снижают [HCl] в желудке и тем самым препятствую развитию язвы. Секрецию снижают простагландины ПГ Е2 и ПГ I2; эти же гормоны увеличивают выработку слизи (бокаловидными клетками), что защищает стенку желудка от HCl и от пепсина. Аспирин снижает синтез и [ПГ Е2 и ПГ I2], поэтому частый прием аспирина может способствовать развитию язвы. Увеличивают секрецию [HCl] гастрин, кортизол, ацетилхолин и гистамин. [кортизола] увеличивается при стрессе, и стрессы считаются важным фактором развития язвы, а умение не нервничать защищает от язвы. Ацетилхолин увеличивает секрецию через М1-рецепторы, гистамин – через Н2-рецепторы. Эти знания применяются при лечении язвы: наличие и применение блокаторов названных рецепторов позволяет снизить стимуляцию секреции HCl ацетилхолином и гистамином и добиться снижения [HCl] в желудке. Наряду со снижением [HCl] нужно стимулировать выработку слизи (ПГ) и регенерацию СОЖ.

С е к р е ц и я соляной кислоты:
…
(Таблица)

Р е г у л я ц и я секреции пептидаз.
Секреция препепсина, как и HCl, стимулируется гистамином и гастринами, которые секретируются в ответ на поступление в желудок белков.
Секреция препепсина снижается секретином и соматостатином.
Секреция панкреатического сока, в котором содержатся пептидазы и другие пищеварительные ферменты, происходит при стимуляции гормоном холецистокинином (он же стимулирует секрецию желчи), который секретируется при поступлении пептидов в ДПК

Источник